Affinity Biologicals，Inc。是血栓形成和止血研究和醫(yī)學(xué)診斷產(chǎn)品的主要制造商。

我們的產(chǎn)品包括廣泛的抗凝血和止血相關(guān)蛋白抗體，結(jié)合物，用于人和動物分析物免疫分析的抗體對，VisuLize系列完整ELISA試劑盒，以及全系列人血漿產(chǎn)品，包括免疫耗盡血漿，校準品和控制。定制服務(wù)包括蛋白質(zhì)純化，抗體生產(chǎn)，化驗開發(fā)，定制生產(chǎn)和凍干。

affinitybiologicals SARFG-IG說明書

兔纖維蛋白原多克隆抗體

SARFG-IG - 綿羊抗兔纖維蛋白原，純化IgG（10mg小瓶）

類別：纖維蛋白原產(chǎn)品，抗體，纖維蛋白原抗體

兔纖維蛋白原多克隆抗體

Affinity's Rabbit Fibrinogen Polyclonal Antibody是我們的Rabbit Fibrinogen抗體家族的基礎(chǔ)水平。IgG的純度通常為90％，并在含有50％甘油（v / v）的HEPES緩沖鹽水溶液中提供。滴度基本上與起始抗血清相同，并且每個小瓶通常含有從1毫升抗血清中回收的IgG的量。這種兔纖維蛋白原多克隆抗體通常用于免疫沉淀，免疫電泳，免疫耗竭和活性中和測定等應(yīng)用。

產(chǎn)品代碼： SARFG-IG

零售產(chǎn)品尺寸：10  毫克小瓶

寄主動物：綿羊抗兔纖維蛋白原多克隆抗體

纖維蛋白原（Fg）的描述

人纖維蛋白原是肝臟中產(chǎn)生的340kDa血漿蛋白。血漿濃度通常為1.7-3.5g / L（5-10μM）。完整的纖維蛋白原分子由兩個相同的亞基組成，每個亞基由三條不同的多肽鏈組成，表示為Aα，Bβ和γ。Aα和Bβ鏈中的字母A和B分別表示纖維蛋白肽A（FpA，殘基1-16）和纖維蛋白肽B（FpB，殘基1-14），其在纖維蛋白原轉(zhuǎn)化為纖維蛋白時被凝血酶切割。纖維蛋白單體以半重疊方式聚合以形成不溶性纖維蛋白原纖維。隨后通過活化的因子XIII穩(wěn)定聚合的纖維蛋白，所述活化的因子XIII在γ鏈之間形成酰胺鍵，并且在較小程度上形成纖維蛋白分子的α鏈。

纖溶酶對纖維蛋白原的蛋白水解初從Aα鏈釋放C末端殘基以產(chǎn)生片段X（完整的DED，其仍然是可凝結(jié)的）。片段X進一步降解為不可凝固的片段Y（DE）和D.片段Y可以被消化成其成分D和E片段。纖溶酶對交聯(lián)纖維蛋白的蛋白水解產(chǎn)生片段DD（D-二聚體由通過γ鏈交聯(lián)的2個纖維蛋白分子的D結(jié)構(gòu)域組成），片段E（中心E結(jié)構(gòu)域）以及其中片段E非共價結(jié)合的DDE。與DD。由人交聯(lián)纖維蛋白產(chǎn)生的裂解片段的分子量為：片段DD為184kDa，D為92kDa，E為50kDa，F(xiàn)pA為1.54kDa，F(xiàn)pB為1.57kDa。

大多數(shù)循環(huán)中的纖維蛋白原組成的各鏈的2份（Aα ₂，Bβ ₂，γ _A2），但在正常血漿中的纖維蛋白原分子的約10％包含一種γ _甲鏈和一個變體γ鏈（稱為γ '），其中c-末端AGDV殘基被氨基酸序列VRPEHPAETEYDSLYPEDDL替換。這種變體的纖維蛋白原是通常被稱為纖維蛋白原γ'（γ _甲 /γ '），但也被稱為纖維蛋白原2或峰2的纖維蛋白原，因為它獨立于纖維蛋白原1（γ洗脫_A2）通過離子交換色譜。γ '的殘基414-427纖維蛋白γ'引物鏈（含有凝血酶外部位點II的高親和力結(jié)合位點，其允許結(jié)合的凝血酶的活性位點保持可與底物相互作用，同時證明抗凝血酶^1-4對肝素介導(dǎo)的抑制具有抗性。

參考和評論

1. Hantgan RR，F(xiàn)rancis CW，Marder VJ; 纖維蛋白原結(jié)構(gòu)與生理學(xué); 在止血和血栓形成，3 ^次版，主編。RW Colman，J Hirsh，VJ Marder和EW Salzman，pp 277-300，JB Lippincott Co.，Philadelphia PA，USA，1994。
2. Binnie CG，Lord ST; 與凝血酶相互作用的纖維蛋白原序列; Blood 81，pp 3186-3192,1993。
3. Pospisil CH，Stafford AR，F(xiàn)redenburgh JC，Weitz JI; 證據(jù)表明凝血酶上的兩種外顯子都參與其與纖維蛋白的高親和力相互作用; JBC 278，第21584-21591頁，2003。
4. Medved L，Weisel JW; 關(guān)于纖維蛋白原和纖維蛋白命名的建議; JTH 7，pp 355-359,2009。